بررسی فعالیت آنزیم با ۲۶ سوال آسان
کاتالیزورها
۱. کاتالیزورها چیست؟
کاتالیزورها موادی هستند که انرژی فعال سازی یک واکنش شیمیایی را کاهش می دهند، آن را تسهیل می کنند یا از نظر انرژی قابل دوام می کنند. کاتالیزور سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می دهد.
۲. در واکنشی که کاتالیز می کند چه مقدار کاتالیزور مصرف می شود؟
کاتالیزورها در واکنش هایی که کاتالیز می کنند مصرف نمی شوند.
۳. آیا بین سطح انرژی اولیه و نهایی در واکنش های کاتالیز شده و غیر کاتالیز شده تفاوت وجود دارد؟
کاتالیز وضعیت انرژی معرف ها و محصولات یک واکنش شیمیایی را تغییر نمی دهد. فقط انرژی لازم برای وقوع واکنش، یعنی انرژی فعال سازی، تغییر می کند.
- فعالیت آنزیم – تنوع تصویر: گرافیک انرژی فعال سازی
۴. آنزیم چیست؟ اهمیت آنزیم ها برای موجودات زنده چیست؟
آنزیم ها پروتئین هایی هستند که کاتالیزور واکنش های شیمیایی هستند. شیمی به ما نشان می دهد که کاتالیزورها مواد غیر قابل مصرفی هستند که انرژی فعال سازی لازم برای وقوع یک واکنش شیمیایی را کاهش می دهند.
آنزیم ها برای واکنش هایی که کاتالیز می کنند بسیار خاص هستند. آنها برای زندگی اهمیت حیاتی دارند زیرا بیشتر واکنش های شیمیایی در سلول ها و بافت ها توسط آنزیم ها کاتالیز می شوند. بدون عمل آنزیم، آن واکنش ها با سرعت لازم برای فرآیندهای بیولوژیکی که در آن دخیل هستند رخ نمی دهند یا اتفاق نمی افتند.
کمپلکس آنزیم-سوبسترا
۵. سوبستراهای واکنش های آنزیمی کدامند؟
سوبسترا(پیش ماده) مولکولهای مهمی هستند که آنزیمها بر روی آنها عمل می کنند.
آنزیم ها دارای مکان های اتصال فضایی برای اتصال به بستر خود هستند. به این مکان ها جایگاه فعال آنزیم می گویند. سوبستراها به این مراکز متصل می شوند و کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تشکیل می دهند.
- فعالیت آنزیم – تنوع تصویر: کمپلکس آنزیم-سوبسترا
۶. مدل های نظری اصلی که سعی در توضیح تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا دارند کدامند؟
دو مدل اصلی وجود دارد که تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا را توضیح می دهد: مدل قفل و کلید و مدل برازش القایی.
در مدل قفل و کلید، آنزیم دارای یک ناحیه با ترکیب فضایی خاص برای اتصال بستر است. در مدل برازش القایی، اتصال بستر باعث تغییر در پیکربندی فضایی آنزیم برای تناسب بستر می‌شود.
- فعالیت آنزیمی: قفل و کلید مدل برازش ناشی از
۷. تشکیل کمپلکس آنزیم- سوبسترا چگونه کاهش انرژی فعال سازی واکنش های شیمیایی را توضیح می دهد؟
این آنزیم احتمالاً مانند یک لوله آزمایش عمل می کند که در آن معرف ها برای تشکیل محصولات به هم می رسند. آنزیم ها این ملاقات را تسهیل می کنند و برخورد بین معرف ها را آسان تر می کنند و در نتیجه انرژی فعال سازی واکنش شیمیایی کاهش می یابد. این یک فرضیه ممکن است.
۸. برهم کنش آنزیم- سوبسترا به چه سطح ساختاری آنزیم (اولیه، ثانویه، سوم یا چهارتایی) بستگی دارد؟
سوبسترا در مراکز فعال سازی به آنزیم متصل می شود. اینها مکانهای سه بعدی خاصی هستند و بنابراین به ساختارهای سوم و چهارم پروتئین بستگی دارند. اما ساختارهای اولیه و ثانویه ساختارهای دیگر را شرطی می‌کنند و در نتیجه به یک اندازه اهمیت دارند.
ویژگی عمل آنزیمی
۹. در مدل قفل و کلید، جایگاه فعال آنزیم کلید است یا قفل؟
جایگاه فعال آنزیم ناحیه ای از آنزیم است که توسط ترکیب فضایی آن ایجاد می شود که بستر به آن متصل می شود. در مدل قفل و کلیدجایگاه فعال آنزیم قفل و زیرلایه کلید است.
۱۰. چرا عمل آنزیم بسیار اختصاصی در نظر گرفته می شود؟
عمل آنزیم بسیار اختصاصی است زیرا فقط بسترهای خاص یک آنزیم به جایگاه فعال آنزیم آن آنزیم متصل می شوند. هر آنزیم به طور کلی تنها یک واکنش شیمیایی خاص را کاتالیز می کند.
عواملی که فعالیت آنزیم را تغییر می دهند
۱۱. عملکرد آنزیم دناتوره شده چه می شود؟ چگونه می توان آن نتیجه را با کمک مدل قفل و کلید توضیح داد؟
طبق قفل و کلید، عملکرد آنزیم کاملاً به یکپارچگی جایگاه فعال آنزیم بستگی دارد، یک منطقه مولکولی با ویژگی های فضایی خاص. پس از دناتوره شدن، ترکیب فضایی پروتئین تغییر می کند،جایگاه فعال آنزیم از بین می رود و آنزیم فعالیت کاتالیزوری خود را از دست می دهد.
۱۲. عوامل اصلی تغییر در سرعت واکنش های آنزیمی کدامند؟
عوامل اصلی که سرعت واکنش های آنزیمی را تغییر می دهند دما، pH و غلظت سوبسترا (کمیت) هستند.
۱۳. غلظت سوبسترا چگونه بر سرعت واکنش های آنزیمی تأثیر می گذارد؟
در ابتدا، با افزایش غلظت سوبسترا، سرعت واکنش افزایش می یابد. این به این دلیل است که مراکز فعال سازی آزاد آنزیم به سوبستراهای آزاد متصل می شوند. هنگامی که تمام مراکز فعال سازی آنزیم های موجود به سوبستراهای خود متصل می شوند، افزایش جدید در غلظت سوبسترا تأثیری بر سرعت واکنش نخواهد داشت.
۱۴. دما چگونه بر عملکرد آنزیم ها بر روی بسترهای آنها تأثیر می گذارد؟
محدوده دمایی تعریف شده ای وجود دارد که در آن آنزیم ها عمل می کنند و یک سطح دمایی خاص (دمای بهینه) وجود دارد که در آن آنزیم ها حداکثر کارایی را دارند. بنابراین، تغییرات دما بر فعالیت آنزیم ها و سرعت واکنش هایی که کاتالیز می کنند تأثیر می گذارد.
علاوه بر این، از آنجایی که آنزیم ها پروتئین هستند، آنزیم ها می توانند تحت دماهای شدید دناتوره شوند.
۱۵. در مورد واکنش های آنزیمی، منحنی های نمودار تغییر در سرعت واکنش به عنوان تابعی از غلظت سوبسترا و نمودار تغییر در سرعت واکنش به عنوان تابعی از دما چقدر متفاوت است؟
منحنی تغییر در سرعت واکنش آنزیمی به عنوان تابعی از افزایش غلظت سوبسترا در شکل گیری منحنی تا نزدیک شدن به نقطه ای که به دلیل اشباع مراکز فعال سازی آنزیم ها تثبیت می شود، افزایش می یابد.
منحنی تغییر در سرعت واکنش آنزیمی به عنوان تابعی از افزایش دما در ابتدا افزایش می‌یابد و سپس به یک اوج (دمای بهینه) می‌رسد و پس از آن در نقطه‌ای که آنزیمها در اثر دناتوره شدن غیرفعال می‌شوند، به صفر می‌رسد.
۱۶. سرد شدن اندام ها و بافت ها برای پیوند پزشکی و تأثیر دما بر واکنش های آنزیمی چه رابطه ای دارد؟
تخریب مولکولی در طی تجزیه اندام ها و بافت ها توسط آنزیم ها کاتالیز می شود. خنک شدن تا دمای مناسب برخی از اندام ها و بافت هایی که برای پیوند در نظر گرفته شده اند، فعالیت آنزیم را کاهش می دهد و در نتیجه فرآیند تجزیه طبیعی را کاهش می دهد. با همین منطق، خنک‌سازی کار متابولیک سلول‌ها را کاهش می‌دهد و از تجزیه ساختارهای خود برای به دست آوردن انرژی جلوگیری می‌کند. افزایش بعدی دما دناتوره شدن آنزیمها را برمی‌گرداند و به اندام‌ها و بافت‌هایی که با تکنیک‌های خاص دیگر حفظ می‌شوند اجازه می‌دهد به گیرنده‌ها پیوند بزنند.
۱۷. آیا pH بر فعالیت آنزیم تأثیر می گذارد؟
غلظت یون هیدروژن در یک محلول بر فعالیت آنزیم تأثیر می گذارد. هر آنزیم دارای حداکثر کارایی در pH بهینه است.
از آنجایی که pH یکی از عوامل دناتوره شدن پروتئین ها است، اگر آنزیم در معرض سطح pH باشد که تحت آن دناتوره شود، فعالیت آنزیمی وجود نخواهد داشت.
۱۸. آیا آنزیم ها تحت pH اسیدی یا قلیایی بهتر عمل می کنند؟
بیشتر آنزیم ها تحت pH بین ۶ تا ۸ عمل می کنند، محدوده ای که با سطح اسیدی کلی سلول ها و خون مطابقت دارد. با این حال آنزیم هایی وجود دارند که فقط تحت pH بسیار اسیدی یا بسیار قلیایی عمل می کنند. بنابراین، فعالیت آنزیم به محدوده pH بستگی دارد.
به عنوان مثال، در معده، شیره معده دارای pH بسیار پایینی است، حدود ۲. با این وجود، آنزیم پپسین برای هضم شدید پروتئین ها عمل می کند. در اثنی عشر، ترشحات لوزالمعده PH آب روده را افزایش می دهد تا به سایر آنزیم های گوارشی مانند تریپسین اجازه عمل بدهد.
۱۹. از آنجایی که پپسین یک آنزیم معده است، آیا pH بهینه اسیدی یا قلیایی دارد؟ وقتی پپسین وارد دوازدهه می شود چه اتفاقی می افتد؟
پپسین در معده عمل می کند، بنابراین pH بهینه آن حدود ۲ است، یعنی pH اسیدی. هنگامی که آنزیم وارد دوازدهه می شود، با pH بالاتری در تماس است و فعالیت آنزیمی آن به پایان می رسد.
کوفاکتورها(کوانزیم ها)
۲۰. کوفاکتورهای آنزیمی چیست؟
برخی از آنزیم ها برای کار به مولکول های مرتبط دیگر نیاز دارند. این مولکول ها کوفاکتورهای آنزیمی نامیده می شوند و می توانند یون های آلی مانند نمک های معدنی یا مولکول های آلی باشند.
آنزیم‌های غیرفعال که به کوفاکتورهای خود متصل نیستند، آپوآنزیم نامیده می‌شوند. آنزیم های فعال متصل به کوفاکتورهای خود را هولوآنزیم می نامند.
۲۱. چه رابطه ای بین ویتامین ها و کوفاکتورهای آنزیمی وجود دارد؟
بسیاری از ویتامین ها کوفاکتورهای آنزیمی هستند که توسط بدن نمی توانند سنتز شوند و در نتیجه باید از رژیم غذایی دریافت شوند.
بازدارنده های آنزیم، آلوستریزم و زیموژن ها
۲۲. در یک واکنش آنزیمی، ماده ای با ترکیب فضایی یکسان با بستر آنزیمی چه تأثیری دارد؟ این نوع ماده چگونه تشخیص داده می شود؟
موادی که سوبستراها را «شبیه‌سازی» می‌کنند، می‌توانند به جایگاه فعال آنزیمها متصل شوند، بنابراین مانع از اتصال بسترهای واقعی به این آنزیمها شده و واکنش آنزیمی را فلج می‌کنند. این “سوبستراهای جعلی” را مهارکننده های آنزیم می نامند.
اتصال مهارکننده های آنزیم به آنزیم ها می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد.
بسیاری از داروهای پزشکی، از جمله برخی از آنتی بیوتیک ها، ضد ویروس ها، ضد نئوپلاستیک ها، داروهای ضد فشار خون و حتی سیلدنافیل (نام تجاری ویاگرا)، مهارکننده های آنزیمی هستند که فعالیت آنزیم را مسدود می کنند.
۲۳. مکانیسم اثر آنتی بیوتیک پنی سیلین چیست؟
پنی سیلین که توسط پزشک اسکاتلندی الکساندر فلمینگ در سال ۱۹۲۸ کشف شد، دارویی است که آنزیم های لازم برای سنتز پپتیدوگلیکان ها، جزء دیواره سلولی باکتری را مهار می کند. از این طریق، رشد جمعیت باکتریایی متوقف می شود زیرا دیواره سلولی جدیدی تشکیل نمی شود.
فلمینگ برای کشف پنی سیلین برنده جایزه نوبل پزشکی شد.
۲۴. مکانیسم اثر داروهای ضدرتروویروسی به نام مهارکننده های پروتئاز که برای عفونت HIV استفاده می شوند چیست؟
مهارکننده های پروتئاز برخی از داروهای ضد رتروویروسی هستند که برای درمان عفونت HIV استفاده می شوند. پروتئاز آنزیمی است که برای ساخت ویروس نقص ایمنی انسانی (HIV) پس از سنتز پروتئین های آن در سلول میزبان ضروری است. مهارکننده پروتئاز بهجایگاه فعال آنزیم آنزیم متصل می شود و از تشکیل کمپلکس سوبسترای آنزیم و فعالیت آنزیم جلوگیری می کند و در نتیجه تکثیر ویروس را متوقف می کند.
۲۵. آنزیم های آلوستریک چیست؟
آنزیم‌های آلوستریک آنزیم‌هایی هستند که بیش از یک جایگاه فعال دارند و مواد دیگری به نام تنظیم‌کننده‌های آلوستریک به آنها متصل می‌شوند.
تنظیم کننده های آلوستریک می توانند بازدارنده آلوستریک یا فعال کننده آلوستریک باشند. برهم کنش بین یک آنزیم آلوستریک و یک بازدارنده آلوستریک، اتصال سوبسترا به آنزیم را ممنوع می کند. برهم کنش بین یک آنزیم آلوستریک و یک فعال کننده آلوستریک اجازه اتصال سوبسترا به آنزیم را می دهد و گاهی اوقات میل ترکیبی آنزیم را با سوبسترا افزایش می دهد. این پدیده تنظیمی فعالیت آنزیم آلوستریسم نامیده می شود.
- فعالیت آنزیم – تنوع تصویر: آنزیم های آلوستریک
۲۶. زیموژن ها چیست؟
زیموژن ها یا پروآنزیم ها آنزیم هایی هستند که به صورت غیر فعال ترشح می شوند. تحت شرایط خاص، یک زیموژن به شکل فعال آنزیم تغییر می کند. به طور کلی، ترشح زیموژن به این دلیل اتفاق می افتد که فعالیت آنزیم می تواند به بافت ترشحی آسیب برساند.
به عنوان مثال، پپسینوژن ترشح شده از معده تحت pH اسیدی فعال می شود و به آنزیم پپسین تبدیل می شود. سایر زیموژن های شناخته شده تریپسینوژن و کیموتریپسینوژن هستند، آنزیم هایی که توسط پانکراس برون ریز ترشح می شوند و به ترتیب تبدیل به تریپسین و کیموتریپسین می شوند.
اکنون که مطالعه آنزیم ها را به پایان رسانده اید ، این گزینه های شما هستند:
- این موضوع را مرور کنید، همه پرسش و پاسخ ها را دوباره بخوانید.
- موضوع بعدی را مطالعه کنید: به اسیدهای نوکلئیک بروید .
- با استفاده از منوی موضوع، توالی پرسش و پاسخ دیگری را برای مطالعه انتخاب کنید.