از طریق ۳۱ پرسش و پاسخ درباره پروتئین ها بیاموزید

اهمیت و تنوع پروتئین ها

۱. پروتئین ها چیست؟ چگونه می توان تنوع پروتئین ها را در موجودات زنده توضیح داد؟

پروتئین ها مولکول هایی هستند که از توالی اسیدهای آمینه تشکیل شده اند که توسط یک پیوند پپتیدی متصل شده اند.

کد ژنتیکی بیست اسید آمینه مختلف را مشخص می کند که می توانند پروتئین ها را تشکیل دهند. بنابراین ترکیبات متعددی از اسیدهای آمینه وجود دارد که می توانند زنجیره های پلی پپتیدی را تشکیل دهند و به همین دلیل، مولکول های پروتئین می توانند بسیار متنوع باشند.

۲. اهمیت پروتئین برای موجودات زنده چیست؟

پروتئین ها تقریباً در تمام فرآیندهای بیولوژیکی نقش اساسی دارند. با توجه به تنوع آنها، آنها می توانند پیکربندی های مختلفی داشته باشند و می توانند نقش های مختلفی را در سلول ها و بافت ها ایفا کنند.

برخی از عملکردهای پروتئینی شایان ذکر هستند: آنها یک عملکرد ساختاری دارند (پروتئین های غشای سلولی، پروتئین های اسکلت سلولی، پروتئین های بافت همبند)، یک عملکرد آنزیمی (آنزیم ها پروتئین هستند)، یک عملکرد ذخیره انرژی (پروتئین ها را می توان به استیل-CoA تجزیه کرد تا به ” چرخه کربس را تغذیه می کند، یک عملکرد تنظیم اسمزی (آلبومین)، یک عملکرد حمل و نقل (کانال های غشایی، رنگدانه های تنفسی)، یک عملکرد حفاظتی ایمنی (آنتی بادی ها)، یک عملکرد حرکتی (پروتئین های انقباضی)، یک عملکرد یکپارچه سازی غدد درون ریز (هورمون ها) و یک عملکرد آموزنده (گیرنده های غشایی، سیگنال های درون سلولی). همچنین پروتئین های زیادی وجود دارند که عملکردهای بیولوژیکی آنها هنوز مشخص نیست.

اسیدهای آمینه و نحوه تشکیل پروتئین

۳. پروتئین ها از چه واحدی تشکیل شده اند؟

واحدهای سازنده پروتئین ها آمینو اسیدها هستند.

۴. الیگوپپتید چیست؟ چه تفاوتی با پلی پپتید دارد؟

مولکول پپتید مولکولی است که از پیوند اسیدهای آمینه از طریق پیوند پپتیدی تشکیل می شود. اولیگوپپتید پپتیدی است که از چند اسید آمینه تشکیل شده است (الیگو = چند). پلی پپتیدها پپتیدهایی هستند که حاوی بسیاری از آمینو اسیدها (poli = many)، به طور کلی بیش از ۵۰ هستند.

۵. چند اسید آمینه برای تشکیل پروتئین در موجودات زنده شناخته شده است؟

بیست اسید آمینه شناخته شده مختلف وجود دارد که پروتئین های مرتبط با کد ژنتیکی موجودات زنده را تشکیل می دهند.

هنوز بسیاری از اسیدهای آمینه دیگر وجود دارند که هنوز شناخته شده نیستند.

ترکیب شیمیایی اسیدهای آمینه

۶. آیا هر اسید آمینه یک اتم کربن مرکزی دارد؟ آن اتم کربن مرکزی به کدام گروه آلی محدود است؟

یک گروه کربوکسیل -COOH، یک گروه آمین – NH2، یک اتم هیدروژن -H و یک رادیکال متغیر -R لزوما به اتم کربن مرکزی یک اسید آمینه متصل هستند.

۷. چگونه می توان گروه های آمین را طبقه بندی کرد؟

آمین ها را می توان به آمین های اولیه طبقه بندی کرد که در آن یک -R (رادیکال متغیر) به -NH2 متصل است. آمین های ثانویه، که در آن یک اتم هیدروژن NH2 با دیگری –R جایگزین می شود، بنابراین دو –R باقی می ماند. و آمین های سوم، که در آنها هیچ اتم هیدروژن متصل به نیتروژن وجود ندارد و به جای آن سه –R وجود دارد.

۸. ساختار مولکولی یک گروه کربوکسیل چیست؟

گروه های کربوکسیل (-COOH) دارای یک اتم کربن هستند که از طریق یک پیوند ساده به یک گروه هیدروکسیل و از طریق یک پیوند دوگانه به یک اتم اکسیژن متصل است. محل پیوند دیگر اتم کربن برای مواد دیگر در دسترس است.

۹. نمایش ساختاری مسطح یک مولکول اسید آمینه چیست؟

یک مولکول اسید آمینه دارای یک اتم کربن مرکزی است که یک گروه کربوکسیل از یک طرف به آن و یک -R (رادیکال متغیر) در طرف مقابل به آن متصل است. عمود بر آن لیگاندها، یک گروه آمین از یک طرف به اتم کربن مرکزی و یک اتم هیدروژن در طرف مقابل آن متصل است.

پیوند بین گروه کربوکسیل و یک اتم کربن که در آن یک اتم هیدروژن به صورت جانبی متصل است دلیل نام “اسید” در اسیدهای آمینه است. پیوند بین یک گروه آمین و کربن مرکزی نام “آمینو” را می دهد.

۱۰. اهمیت گروه –R (رادیکال متغیر) در یک مولکول اسید آمینه چیست؟

گروه –R که زنجیره جانبی نیز نامیده می شود، بخش متغیر مولکول اسید آمینه است. گروه –R می‌تواند زنجیره پیچیده‌ای از اتم‌های کربن، یک گروه متیل جایگزین (در این مورد اسید آمینه آلانین را تشکیل می‌دهد) یا حتی یک اتم هیدروژن (که گلیسین، ساده‌ترین اسید آمینه را تشکیل می‌دهد) باشد. بنابراین، گروه -R مهم است زیرا آن چیزی است که اسیدهای آمینه مختلف را متمایز می کند.

پیوندهای پپتیدی

۱۱. چگونه می توان اتصال دو اسید آمینه به تشکیل پپتید را توصیف کرد؟

یک پپتید زمانی تشکیل می شود که یک اتم کربن از گروه کربوکسیل یک اسید آمینه به اتم نیتروژن گروه آمین اسید آمینه دیگر متصل شود. از طریق آن پیوند، گروه هیدروکسیل گروه کربوکسیل و یک اتم هیدروژن آمین از بین می روند و در نتیجه یک مولکول آب آزاد می شود.

۱۲. پیوند بین دو اسید آمینه چه نام دارد؟

پیوند شیمیایی بین دو اسید آمینه پیوند پپتیدی نامیده می شود.

۱۳. آیا گروه های –R به اتم های کربن مرکزی در پیوند بین اسیدهای آمینه دخیل هستند؟

پیوند پپتیدی اتم نیتروژن گروه آمین یک اسید آمینه را به اتم کربن گروه کربوکسیل اسید آمینه دیگر متصل می کند و یک مولکول آب آزاد می کند. بنابراین، گروه های -R در آن پیوند شرکت نمی کنند.

۱۴. آیا گروه های –H به اتم های کربن مرکزی در پیوند پپتیدی متصل هستند؟

اتم های کربن مرکزی، گروه های –R و اتم های هیدروژن متصل به اتم های کربن مرکزی در پیوند پپتیدی شرکت نمی کنند.

۱۵. آیا گروه های آمین و کربوکسیل متصل به اتم های کربن مرکزی در پیوند بین اسیدهای آمینه نقش دارند؟

آره. نیتروژن گروه آمین یک اسید آمینه به اتم کربن گروه کربوکسیل اسید آمینه دیگر متصل می شود. بنابراین، مولکول آب آزاد شده از تشکیل پیوند پپتیدی شامل یک اتم هیدروژن از آمین و یک اتم اکسیژن و اتم هیدروژن دیگر از گروه کربوکسیل است.

۱۶. آیا واکنش شیمیایی برای اتصال اسیدهای آمینه، اتم ها را ترکیب می کند یا آزاد می کند؟ مواد شیمیایی که در طی این واکنش ترکیب یا آزاد می شوند چیست؟

اتصال اسیدهای آمینه از طریق پیوند پپتیدی اتم ها را آزاد می کند. آنها به شکل یک مولکول آب آزاد می شوند.

اسیدهای آمینه پروتئین های مختلفی ایجاد می کنند

۱۷. آیا همان مقدار آمینو اسید می تواند پروتئین های متفاوتی ایجاد کند؟

ممکن است پروتئین های مختلف با تعداد کل اسیدهای آمینه یکسان وجود داشته باشد. در چنین مواردی، تفاوت بستگی به انواع اسیدهای آمینه یا توالی تشکیل پروتئین دارد.

۱۸. آیا پروتئین هایی با تعداد یکسان از اجزای اسید آمینه مربوطه خود لزوماً یکسان هستند؟

در حالی که بسیاری از پروتئین ها تعداد یکسانی از هر یک از اجزای اسید آمینه متفاوت خود را به اشتراک می گذارند، به عنوان مثال، ۵۰ آلانین، ۷۰ گلیسین و ۲۰ هیستیدین، توالی هایی که در آن این اسیدهای آمینه به هم متصل می شوند ممکن است بسیار متفاوت باشند. بنابراین، اگر دو یا چند پروتئین دارای تعداد یکسانی از هر یک از اجزای اسید آمینه خود باشند، لزوماً یکسان نیستند.

۱۹. شرط اساسی برای یکسان بودن یک مولکول پروتئین با مولکول پروتئین دیگر چیست؟

برای اینکه یک مولکول پروتئین (دقیقا) با مولکول پروتئین دیگر یکسان باشد، لازم است توالی اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آنها یکسان باشند.

ساختارهای پروتئینی

۲۰. ساختار اولیه پروتئین چیست؟ اهمیت ساختار اولیه چیست؟

ساختار اولیه پروتئین، توالی خطی اسیدهای آمینه است که مولکول را تشکیل می دهند.

ساختار اولیه اساس هویت پروتئین است. اصلاح تنها یک اسید آمینه در ساختار اولیه پروتئین متفاوتی را ایجاد می کند. این پروتئین متفاوت می تواند غیر فعال باشد یا حتی می تواند عملکردهای بیولوژیکی دیگری داشته باشد.

۲۱. ساختار ثانویه پروتئین چیست؟

ساختار ثانویه پروتئین از طریق تعامل اسیدهای آمینه آن از طریق پیوند بین مولکولی ایجاد می شود. این فعل و انفعالات یک ترکیب فضایی از زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می کند. دو ترکیب ثانویه پروتئین ها که بیشتر مورد مطالعه قرار گرفته اند عبارتند از مارپیچ آلفا و صفحه بتا.

۲۲. تفاوت بین ترکیبات پروتئین آلفا مارپیچ و بتا ورق چیست؟

ترکیبات آلفا مارپیچ و ورقه بتا دو نوع اصلی ساختار ثانویه یک مولکول پروتئین هستند. بسته به ساختار پروتئین اولیه، ساختار ثانویه آن می تواند از یک نوع یا آن نوع باشد.

در ساختار آلفا-مارپیچ، پلی پپتید از طریق عمل پیوندهای هیدروژنی به صورت طولی پیچ می خورد و یک مارپیچ یا مارپیچ را تشکیل می دهد. در ترکیب ورق بتا، پروتئین گسترش بیشتری دارد و پیوندهای هیدروژنی ساختار پروتئینی زیگزاگ شکلی به نام رشته بتا را تشکیل می‌دهند. بسیاری از رشته های بتا در کنار هم یک برگ بتا می سازند.

۲۳. ساختار سوم پروتئین چیست؟ انواع اصلی سازه های درجه سوم کدامند؟

ساختار سوم پروتئین یک ترکیب فضایی علاوه بر ساختار ثانویه است که در آن مارپیچ آلفا یا صفحه بتا خود را تا می‌کند. نیروهایی که ساختار سوم را حفظ می کنند، عموماً برهمکنش بین گروه های -R اسیدهای آمینه، سایر بخش های پروتئین و مولکول های آب محلول است.

انواع اصلی ساختار سوم پروتئین ها پروتئین های کروی و پروتئین های فیبری هستند.

۲۴- ساختار چهارتایی پروتئین چیست؟ آیا همه پروتئین ها ساختار چهارتایی دارند؟

ساختار چهارتایی یک پروتئین، ترکیب فضایی ناشی از فعل و انفعالات بین زنجیره های پلی پپتیدی است که پروتئین را تشکیل می دهند.

فقط پروتئین های ساخته شده از دو یا چند زنجیره پلی پپتیدی دارای ساختار چهارتایی هستند. انسولین (دو زنجیره)، هموگلوبین (چهار زنجیره) و ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی ها، چهار زنجیره) نمونه هایی از پروتئین با ساختار چهارتایی هستند.

واسرشت شدن پروتئین و تغییرات ساختاری

۲۵. دناتوره شدن(واسرشت شدن) پروتئین چیست؟ آیا هنگام دناتوره شدن پروتئین، تغییراتی در ساختار اولیه ایجاد می شود؟

ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم یک پروتئین ساختارهای فضایی هستند. دناتوره شدن یک تغییر در هر یک از این ساختارهای فضایی است که پروتئین را دچار کمبود یا از نظر بیولوژیکی غیرفعال می کند.

پس از دناتوره سازی، ساختار پروتئین اولیه تحت تاثیر قرار نمی گیرد.

۲۶. چگونه می توان دناتوراسیون را با توجه به برگشت پذیری آن طبقه بندی کرد؟

دناتوره شدن پروتئین می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد. این بدان معناست که ممکن است یا غیرممکن باشد که پروتئین ساختار فضایی اولیه خود را به دست آورد.

۲۷. چه عواملی می تواند منجر به دناتوره شدن پروتئین شود؟

دناتوره شدن پروتئین می تواند ناشی از تغییرات دما، تغییر pH، تغییر غلظت املاح اطراف و سایر فرآیندها باشد. اکثر پروتئین ها پس از افزایش دما یا در محلول های بسیار اسیدی یا بسیار قلیایی، دنیوی می شوند. این یکی از دلایل اصلی ضروری است که موجودات زنده دما و pH ثابتی داشته باشند.

۲۸. آیا تغییرات در ساختار اولیه، ثانویه یا سوم پروتئین به طور معمول عواقبی برای عملکرد آنها دارد؟

هر گونه تغییر در ساختار پروتئین در صورتی مرتبط است که فعالیت بیولوژیکی آن را تغییر دهد. تغییرات در ساختار اولیه پروتئین از همه مهمتر است زیرا تغییراتی در ترکیب مولکول است و این ترکیب تمام ساختارهای دیگر پروتئین را تعیین می کند.

۲۹. در کم خونی داسی شکل که یک بیماری ارثی است، یک اسید آمینه با دیگری در یکی از چهار زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین جایگزین می شود. در این حالت آیا تمام سطوح ساختاری پروتئین اصلاح شده است؟

در بیماری سلول داسی شکل تغییری در ساختار پروتئین اولیه یکی از زنجیره های پلی پپتیدی که هموگلوبین را تشکیل می دهند وجود دارد: اسید آمینه گلوتامیک اسید با اسید آمینه والین در زنجیره β جایگزین می شود. علاوه بر این، ترکیب فضایی مولکول نیز تحت تأثیر این «اشتباه» اولیه قرار می‌گیرد، که شکل متفاوتی (داس) برای گلبول‌های قرمز خون ایجاد می‌کند.

گلبول های قرمز تغییر یافته داسی شکل گاهی تجمع می یابند و گردش خون محیطی را مسدود می کنند که باعث هیپوکسی بافتی و درد حاد معمول کم خونی سلول داسی می شود.

تفاوت بین اسیدهای آمینه ضروری و غیر ضروری

۳۰. تفاوت اسیدهای آمینه ضروری و غیر ضروری چیست؟

آمینو اسیدهای ضروری آنهایی هستند که بدن قادر به سنتز آنها نیست و باید توسط فرد مصرف شود. آمینو اسیدهای غیر ضروری آنهایی هستند که توسط بدن تولید می شوند.

گونه های زنده ای وجود دارند که هر اسید آمینه مورد نیاز خود را تولید می کنند. به عنوان مثال، باکتری اشریشیا کلی اسید آمینه ضروری ندارد. گونه های دیگر مانند انسان نیاز به دریافت آمینو اسیدهای ضروری از رژیم غذایی خود دارند. از بین بیست اسید آمینه شناخته شده مختلف که پروتئین ها را تشکیل می دهند، انسان می تواند دوازده مورد از آنها را تولید کند و هشت مورد باقیمانده باید از پروتئین های مصرف شده از طریق غذا گرفته شود.

اسیدهای آمینه ضروری برای انسان عبارتند از فنیل آلانین، هیستیدین، ایزولوسین، لیزین، متیونین، ترئونین، تریپتوفان و والین.

نمونه هایی از پروتئین های مهم

۳۱. برخی از عملکردهای قابل توجه میوزین، CD4، آلبومین، کراتین، ایمونوگلوبولین، ترانس کریپتاز معکوس، هموگلوبین و انسولین چیست؟

میوزین پروتئینی است که با اتصال به اکتین باعث انقباض عضلانی می شود. CD4 پروتئین غشایی برخی از لنفوسیت ها، سلول هایی است که توسط HIV آلوده می شوند. آلبومین یک پروتئین ذخیره انرژی و همچنین تنظیم کننده مهم اسمولاریته خون است. کراتین پروتئینی با عملکرد ساختاری است که در اپیدرم و زائده های پوست مهره داران وجود دارد. ایمونوگلوبولین ها آنتی بادی ها هستند، پروتئین های خاصی که به عوامل خارجی وارد شده به بدن حمله کرده و آنها را غیرفعال می کنند. ترانس کریپتاز معکوس آنزیمی است که مسئول رونویسی RNA و تشکیل DNA در چرخه زندگی رتروویروس ها است. هموگلوبین پروتئینی است که اکسیژن را از ریه ها به سلول ها می رساند. انسولین هورمونی است که از پانکراس ترشح می شود و در متابولیسم گلوکز شرکت می کند.

اکنون که مطالعه پروتئین ها را به پایان رسانده اید ، این گزینه های شما هستند:

  • این موضوع را مرور کنید، همه پرسش و پاسخ ها را دوباره بخوانید.
  • موضوع بعدی را مطالعه کنید: به آنزیم بروید .
  • با استفاده از منوی موضوع، دنباله پرسش و پاسخ دیگری را برای مطالعه انتخاب کنید.